כמחצית מהמשקל היבש של גופנו מקורו בחלבונים. השרירים, האיברים, תאי המוח, הגנים וההמוגלובין כולם בנויים מחלבון שנהרס ונבנה , על בסיס קבוע, מהחלבון אותו אנו צורכים בתזונה.יותר מ 98% מהמולקולות בגופנו כולל השרירים האיברים הפנימיים, השיניים העצמות, מוחלפים כל שנה (42,43).

החלבונים , שלא כמו הפחממות והשומנים, מורכבים מחומצות אמינו המכילות חנקן. החנקן חיוני לייצירת הקשרים הפפטידים. על כל 100 גרם חלבון יש כ 16 גרם חנקן.

מאזן חנקן חיובי מעיד על כך שכמות החנקן שנכנסה לגוף, היתה גדולה מהכמות שיצאה ממנו, מה שמעיד על כך שהוגף מחזיק [ אוגר ] את החלבון. מאזן חנקן שלילי מעיד על כך שיש יותר איבוד של חנקן מהגוף ( חלבונים מהגוף) ממה שהוכנס לגוף, דבר המעיד על איבוד חלבוני הגוף. מאזן חנקן שלילי יכול להתרחש גם אם רק חומצה אמנית חיונית אחת חסרה כתוצאה מצריכה לא מספקת שלה מהמזון. מאזן חנקן שלילי יכול להיווצר גם אם אין איזון פורפורציונאלי בין חומצות האמינו החיוניות בדיאטה וכסך כל החלבון הנצרך אינו מספיק ע"מ לפצות את איבוד החנקן (54).

חלבונים במזון

חלבונים יכולים לההרס בחום, ובייחוד החומצה האמינית ציסטאין שבייחוד רגישה לחום.

בישול יתר גורם לחומצות האמיניות ליזין וגלוטאמיןלהצמד אחת לשניה, דבר שמעכב את עיכולן. בנוסף לכך, חימום עלול לגרום למולקולת הסוכר להצמד לחלבונים, אפקט הקרוי ריאקציית מיילארד (Maillard reaction). מצב זה גורם לכך שליזין לא יכול להתעכל, מה שמוריד את עיכוליות החלבון.

הקפאת חלבונים ושימורם לא נצפו כמעכבות את יעילות החלבון.

■ ערך ביולוגי של חלבון (BV):

הוא האחוז של החנקן שנספג ונשמר ע"י הגוף. חלבון בעל ערך ביולוגי גבוהה לא חייב להתעכל בקלות, אך מה שנעכל ינוצל ע"י הגוף באחוזים גבוהים.

■ ניצול נקי של חלבון (Net protein utilization –NPU)- הניצול הנקי של החלבון הוא ערך המורה לנו איזה חלבון יכול גם מעוכל וגם מנוצל ע"י הגוף.

■ יחס יעילות החלבון (protein efficiency ratio- PER)- הוא היחס בין כמות המסה שהשיגה החיה במשך 10 ימים לחלק לצריכתה החלבונית ב 10 הימים. אם גדילה ניכרת מתרחשת עם צריכה נמוכה של חלבון , החלבון הוא באיכות גבוהה ,ולהפך.

■ עיכוליות החלבון המתוקנת עם ציוני חומצות אמינו (protein digestibility corrected amino acid score – PDCAAS) - בגלל שיחס יעילות החלבון נערך בחולדות ולא בבני אדם, חלבון סויה קיבל ציון נמוך מדי, בגלל שחלבון זה נמוך במתיונין , חלבון לו החולדות זקוקות בכמויות גדולות יותר מבני אדם. על כן הומצאה השיטה העדכנית יותר שאותה ניתן להליח על בני אדם. בשיטה זאת, הערך של החלבון לבני אדם, נקבע ע"י תכות חומצות האמינו שבו, היחסים השונים בניהן ועיכלן (bioaviailability).

החלבונים אובדים מהעור, מהזיעה ומאיבוד דם .נמצא שככל שמתאמנים יותר מאבדים יותר חלבונים מהזעה (50).

חלב אם מכיל שני סוגים עיקריים של חלבון: קזאין ומי גבינה. בימים שלאחר הלידה ריכוז הקזאין עולה בהדרגה מרמות נמוכות לכ- 50% מכלל החלבון בחלב האם (13). אחת התיאוריות טוענת שבגלל העובדה שבגיל זה ישנה התפתחות גדולה בילד, תוספת קזאין תתרום לגדילה גם בגיל המבוגר.

הערך הביולוגי של החלבון (BV) , מודד את כמות החלבון שנשאר בגוף, על כל גרם חלבון שנספג ומודד את איכות החלבון מבחינת הרכב חומצות האמינו בו.

כאשר שיטת מדידה זו פותחה לראשונה, קיבלה הביצה את הערך 100% [ או 0.01 ]שנחשב לגבוהה ביותר, ושאר המזונות קיבלו ערכים נמוכים יותר. זה לא אומר שהביצה נספגת בשיעור של 100% והופכת לחלבונים ברקמות, אלא ה BV משמש כמספר יחסי [ כמו הערך הגליקמי ].

בשנות השמונים טכנולוגיה חדישה ייצרה מגוון מוצרי מי גבינה טהורים, שקיבלו ערכים ביולוגיים של 159 (1,2,3).

שילוב של מספר חלבונים יכול להעלות את ה BV שלהם. שילוב של אורז וקטניות יכול ליצור חלבון מלא יותר ואומר, שהחומצות האמיניות שחסרות באחד מהמזונות נמצאות בשני. בדגנים בדר"כ יש כמויות נמוכות של ליזין טירונין ולעיתים גם טריפטופאן, קטניות עשירות בחומצות אלה !. על כן שילוב של דגנים וקטניות יספק חלבון בעל ערך ביולוגי גבןהה יותר שילוב של מספר מקורות חלבוניים, יכולים לעלות את הערך הביולוגי של החלבון. לדוגמא, אורז בתוספת שעועית יכול ליצור חלבון מלא המכיל את כל חומצות האמינו.

דגנים, בדר"כ חסרים את חומצות האמינו ליזין, טרונין ולעיתים גם טריפטופאן. קטניות עשירות בחומצות אלה. שילוב שני המאכלים יביא ליצירת חלבון מלא ויעלו את הערך הביולוגי של החלבון המשולב.

הבעיה במוצרים חלבוניים מהצומח כמו חלבון סויה וחלבון מגלוטן (מרכיב חלבוני הנמצא בחיטה בשעורה, בשיבולת שועל ובשיפון, המקנה לבצק את גמישותו. הוא מופק בצורת אבקה מקמח, ע"י הרחקת העמילן) מעלים את הרמות של הורמוני התריס T3 ו T4 לרמות קטאבוליות (44,45) כמו כן על לסינטזה אופטימאלית של החלבונים יש לצרוך את השילובים הללו ביחד באותה ארוחה או בהפרש של עד שעתיים בין מקור חלבוני אחד לשני (54).

מקור החלבון הערך הביולוגי

מי גבינה טהורים 110-159

מי גבינה מרוכזים

(לאקטואלבומין) 104

ביצה שלמה 100

חלב פרה 91

חלבון ביצה

(אלבומין) 88

דגים 83

בקר 80

עוף 79

קזאין 77

סויה 74

אורז 59

חיטה 54

קיטניות 49

בוטנים 43

שעועית יבשה 34

תפו"א

מתוך מכון קולגאן , סאן דיאגו, 1997 +

Dave Tuttle (1990) :Forever Natural:

How to Excel in Sports Drug-Free. Iron Books.

חשיבות האיזון בין חומצות האמינו השונות;

ספיגת חומצות האמינו במעי הדק מהירה ותלויה במערכת ספציפית של נשאים אקטיביים. ניתן לחלק את חומצות האמינו לקבוצות שלכל קבוצה יש את מערכת הנשאים הספציפית לה שמזרזת את ספיגת חומצות האמינו באותה קבוצה. ישנה תחרות בין חומצות האימנו השונות בכל קבוצה על אתרי הנשיאה, כשהספיגה מתרחשת על בסיס של מי שמגיע ראשון נישא מובל ונספג ראשון . לדוגמא חומצות האמינו ליזין ארגינין ציסטאין ואורניטין חולקות את אותו נשא. עודף באחת מחומצות האמינו יכולה לפגום בספיגה של שאר החומצות. חלבונים הנמצאים בצורתם הטיבעית במזון מכילים קומבינאציה אופטימאלית של חומצות אמינו (54).

סינטזת החלבונים תלויה בהימצאותן של כל חומצות האמינו החיוניות לייצירת החלבון, ובאספקת אנרגיה. זו הסיבה שעל מנת לאפשר לגוף להיות במצב אנאבולי שיאפשר בניית שרירים ( חלבונים) יש צורך בצריכת כל חומצות האמינו ( חלבונים בעלי ערך ביולוגי גבוהה), ולהמנע ממצבים דלי אנרגיה שמתישים את הגוף כמו הרעבה צום ופעילות גופנית בתדירות גבוהה מדי (53).

חומצות אמינו שלא נעשה בהן שימוש לייצירת חלבונים או פפטידים, ואשר לא מנוצלות לייצירת נגזרות מטבוליות עוברות דה- אמינציה (העברת קבוצה אמינית מהחומצה האמינית, לייצירת מולקולת אמוניה ומולקולה של חומצת קטו – מתרחש בכבד כשלב ראשון הקטאבוליזם החלבון), והבסיס הפחמני שלהן או שמתחמצן או שמיוצר ממנו גלוקוז או חומצות שומן .

תוספות חלבוניות יכולות להגיע בכמה צורות; הצורה הראשונה היא חלבונים שלמים כמו קזאין- החלבון העיקרי בחלב. חלבונים שלמים כולם פוליפפטידים. הצורה השניה הם חלבונים שעברו הידרוליזה – ואומר חלבונים שנוצרו ע"י שימת החלבונים השלמים באמבטיית אנזימים מעכלים ע"מ לפרקם ליחדות של חומצות אמינו בודדות, דיפפטידים וטריפפטידים. הצורה השלישית הם חומצות אמינו חופשיות שנוצרו ע"י תסיסה של מזון במעי של בקטריות . הטענה המצדדת החלבונים שעברו הידרוליזה טוענת שבצורה זאת חלבונים אלה נספגים טוב יותר במערכת העיכול. המצדדים בחומצות אמינו חופשיות טוענים שחלבונים שלמים וחלבונים שעברו הידרוליזה מכילים יחסים מוגדרים מראש של חומצות אמינו, ע"פ סוג החלבון ממנו הפקה האבקה. צריכה של חומצות אמינו חופשיות מאפשרת וויסות היחסים בין חומצות האמינו השונות.

במהלך אימון משקולות ולאחריו מפורקים החומצות האמיניות המסועפות ( BcAA) , על מנת ליצר אלנין וגלוטאמין, שבסופו של דבר נפלטים מהשריר (4,5,6). בעופות, דגים ובחלבון ביצה יש כמות זניחה של אלנין. רק לבקר, כבש וסוגים אחרים של בשר אדום, יש כמיות ניכרות של אלנין. הבעיה היא שלבשר אדום יש ערך ביולוגי נמוך, כמו גם אחוזי שומן גבוהים.

חלבון מי גבינה מכיל כמיות גדולות של אלנין ו BcAA . בכך מתבטא אחד התפקידים של חלבון מי הגבינה בעזרה כאנטיקאטאבולי.

חלבון מי הגבינה בצורתו המקורית (בחלב), קשור למרכיבים כמו שומנים וסוכרים (גלקטוז). רכיבים אלה מעכבים את הספיגה של החלבון (49).בשיטות נפוצות, לפירוק קשרים אלה, משתמשים בחומצה ובחום גבוהה, למיצוי החלבונים מהחלב. שיטות אלה אמנם שומרות על פרופיל חומצות האמינו, אך הן פוגעות בשלמות המבנה המולקולארי של החלבון.

אחת הפגיעות החמורות לחלבון בעקבות החימום הוא הרס הקשרים של דו-פפטידים וטרי-פפטידים. צורות אלה, שמהוות, מבנה כימי ייחודי, מכילות אינפורמציה דרכה הגוף יכול להפעיל את החלבונים לצרכיו. ברגע שהמבנה הכימי נפגע, הגוף לא יכול להשתמש ביעילות באותם חלבונים (7,8,9,10). זאת הסיבה שמתן חומצות אמינו בודדות, בצורתן החופשית, פחות אפקטיביות. המבנה הכימי הייחודי שיש לקשרים הדו והטרי פפטידים תורם לחילוף חומרים אופטימאלי של חלבונים, וכאשר מבנה זה נפגם, יכולת ניצול החלבונים ע"י הגוף יורדת. למעשה עד 80% מהפפטידים יכולים לעבור מהר דרך הקיבה מבלי להפגע מחומציות הקיבה או מהאנזימים, ולהתעכל ע"י המעי התחתון (25), כך שבעוד שפפטידים כבר נספגו והוזרמו לאברי המטרה [שרירים ] ארוחות רגילות עדיין מתעכלות (26). נתון זה חשוב מפני שלאחר פעילות גופנית חשוב לספק רכיבי תזונה חלבוניים במהירות לאיבר שפעל על מנת לגרום להימצאותם של רכיבים שיעזרו לסינטזת החלבונים בשרירים כמה שיותר מהר לאחר הפעילות(27).למעשה נמצא שהגוף סופג ב 60% טוב יותר את חלבון מי הגבינה מאשר חלבונים מביצה שלמה (3). במחקר שנערך בצרפת נמצא שחולים שעברו ניתוח של הקיבה והמעיים וקיבלו חלבונים מאוליגופפטידים הציגו רמות גבוהות יותר של חומצות אמינו בפירפריה [יותר נספגו, ורמתם נשארה גבוהה זמן רב יותר] מחולים שקיבלו חלבונים רגילים. למעשה נמצא שגם לאחר 9 שעות ממתן האוליגופפטידים רמת הליאוצין בדמם היתה גבוהה מהערך ההתחלתי (36).

חלבון שעבר הידרוליזאציה (פירוק), הוא חלבון שעבר תהליך של פירוק אנזימתי מבוקר בדר"כ לצורת די או טרי פפטידים. עד סוף שנות ה 60 ותחילת שנות ה 70 חשבו שהחלבונים מפורקים לחלוטין לחומצות אמינו חופשיות בתוך המעי הדק, שם הן נספגות ומובלות לדם.

כיום ידוע שחלבונים למעשה מפורקים ליחידות קטנות הן בקיבה ובמעיים ע"י חומצה ואנזימים. בכלל על מנת שיהיה פירוק טוב יותר של חלבונים בקיבה ישצורך בחומציות גבוהה ( PH=2) הנחוצה להפעלת הפפסינוגן (אנזימים בלתי פעילים) לחומר הפעיל פפסין שהוא אנזים פעיל המפרק קשרים בין חומצות אמיניות שונות בחלבון הנאכל ( הפפסין עוזר לספיגה של סידן וברזל על כן תזונה עתירת חלבון יכולה לעכב ספיגה של סידן). חשוב לאמר שסידן פפטידים אלכוהול וקפאין מעלים את הפרשת הגסטרין שמעלה את הפרשת חומצת הקיבה והפפסינוגן . כאשר החלבון מפורק לפפטידים של 4 או 6 חומצות אמינו, אנזימים שע"פ שטח תאי הקיבה חותכים אותם לדו-פפטידים טרי-פפטידים או לחומצות אמינו בודדות. חלקים אלה של החלבון, מוכנסים אל תוך תאי המעי, וחלקיקים גדולים יותר לא יכולים לעבור דרך תאי המעי בכמיות משמעותיות . בתוך תאי המעי הפפטידים הופכים לחומצות אמינו בודדות ע"י אנזימים בתאי המעי. לאחר מכן חומצות האמינו הבודדות מוזרמות אל זרם הדם. צורה זו של ספיגה במעי היא מאד חסכונית: למעי יש רצפטורים גם לחומצות אמינו בודדות אך גם, ובמידה ניכרת יותר רצפטורים לדו וטרי פפטידים. על כן מנגנון הספיגה שהתפתח הואט מאד חסכוני, במקום לספוג חומצה אמינית בודדת אחת, נספגים פי שתיים או שלשה חומצות אמיניות (15,16,17,51).

ממחקרים עולה שחומצות אמינו שעברו הידרוליזה נספגות מהר יותר (פי 2) מחומצות אמינו חופשיות (בודדות) ומהר יותר מחלבון שלם ( 15,16,17,18,19,20).

חלבון מי גבינה שנשמר בו הקשר הכימי בין קשרי החומצות האמיניות, יעיל יותר פי 2 , באצירת החלבונים, לעומת מאכלים בעלי חלבון מלא, ועד פי 7 מתערובות או צורות בודדות של חומצות אמינו (7,8,9,10).

שיטות כמו החלפת יונים ומיקרו פילטר שומרות על המבנה הכימי של המולקולה (די וטרי פפטידים).

עוד יתרון של חלבון מי הגבינה על פני חלבונים אחרים הוא בכך שחלבון זה נספג מהר יותר לזרם הדם מיד לאחר צריכתו, ונעלם (מנוצל ע"י הגוף) מזרם הדם, כמעט לחלוטין, לאחר 90 דקות, מה שאומר שהחלבון הוא חלבון מהיר ספיגה. לעומת מי הגבינה חלבון מסוג קזאין נחשב לחלבון איטי מכוון שהוא נספג באיטיות לזרם הדם, מרגע צריכתו, והוא נשאר בדם עד ל 7 שעות.

החשיבות בצריכת חלבונים מהירים, מתבטאת מיד לאחר האימונים, בזמנים בהם הגוף דורש כמות גדולה של חלבונים, ובזמינות גבוהה. במחקר שבא לבדוק את השפעת מי הגבינה לעומת הקזאין על סינטזת החלבונים נמצא שחלבון מי הגבינה גרם לעליה של 68% בסינטזת החלבונים לעומת מי הגבינה שגרמו לעליה של 31% בלבד בסינטזת החלבונים(22).

חלבון מי גבינה יכול לסייע נגד אימון יתר ע"י חיזוק המערכת החיסונית [ עליה בתגובת הנטורפילים, ליימפוציטים וה CD4 שהם תאים שמעלים את יכולת הגוף להתנגד למחלות ולסטרסורים. חלבון מי גבינה מכיל גמא גלוטמייל ציסטאין רסידוס [ gamma glutamyl cysteine residues ] שנקרא גם מואיטס ( moietes ] . ציסטאין מואיטס עוזר להעלות את ייצור הגלוטטיון בתוך התאים. כאשר הגלוטטיון נמוך בתאים, התאים נוטים להגיב פחות מבחינה חיסונית. רכמות גבוהה של גלוטטיון נוטה לחזק את המערכת החיסונית.

במחקר שנערך ב 1998 על ספורטאים שגרמו להם להמצא במצב של אימון יתר, נמצא שתוספת של חלבון מי גבינה גרמה לשיפור של 37% בתגובה החיסונית של אותם ספורטאים (52).

החשיבות בצריכת חלבונים איטיים (כמו קזאין וסויה), יכולה להתבטא בצריכתם לפני השינה, ויגרום לכך שבמשך השינה ( 4-7 שעות) יופנו החלבונים למטרות אנאבוליות.

חשוב לציין שבמידה וצורכים דיאטות עתירות חלבונים יש להעלות את צריכת הסידן, מכוון שדיאטות כאלה, מגבירות את הפרשת הסידן בשתן (כנראה בגלל שדיאטות כאלה מעלות את שיעור הסינון של הנפרונים בפקעיות הכליה, ובכך יורדת יכולת הספיגה החוזרת של הסידן), ויכולות להעלות את הסבירות לאוסטאופרוזיס. בנוסף לכך, דיאטות עתירות חלבונים צריכות להיות מגובות בצריכה מספקת של ויטמין B12 וויטמין B6 שיעזור במטבוליזם החלבונים.

כאשר מודדים את כמות האנרגיה שיש הק"ג אחד של שומן, נמצא כי הוא מכיל 7000 קק"ל.

לעומת זאת כאשר בודקים את כמות האנרגיה שיש בק"ג אחד של שריר מוצאים כי הוא מכיל קצת יותר מ 1200 קלוריות. על כן ע"מ לעלות במסה השרירית אין צורך לאכול כמיות גדולות של מזון, אחרת הוא יהפוך לשומן. הסיבה לכך שהשרירים מכילים פחות אנרגיה מהשומן היא בכך שהשומן מהווה רקמת אגירה יעילה בגלל כמות המים הנמוכה שהוא מכיל בתוכו , לעומת השרירים שמכילים כ 75% מים.

מים

חלבונים

שומנים

חומרים אנאורגניים

שומן

15%

12%

70%

3%

שריר

72%

22%

4%

2%

עד לפני כמה שנים ההמלצה לצריכת חלבונים התבססה על משקל האדם. אולם מכיוון שמשקל האדם לא משקף את הרכב גופו, ההמלצה הזאת מאד לא מדוייקת. מיכוון שמסת השומן לא צריכה חלבונים לתמיכה השתנו ההמלצות לצריכת חלבונים;

כמות החלבון שיש לצרוך, תלויה בכמות השרירים שיש לאדם ברגע נתון, ולכמות ( משקל ) השרירים שצופים להוסיף . כשמבצעים מדידה של אחוזי שומן מתקבלות שתי תוצאות ; אחת , % השומן בגוף ושתיים % הרקמות הרזות בגוף. % הרקמות הרזות בגוף לא משקפת את כמות השרירים בלבד, בגוף, אלא כוללת גם את מבנה העצמות, העצבים, מחזור הדם, גידים, רצועות, עור ואת האיברים הפנימיים (40). כ 1/3 מה LBM אצל נשים, מרכיבים השרירים [ בממוצע ] ופחות מ ½ מה LBM מרכיבים השרירים אצל גברים [בממוצע ] 41 [לעשות שקף מהמקור עמוד 543 מקרדל]. לאתלטים גברים כמחצית (50%) מה LBM הוא מהשרירים, ולנשים כ 35% מה LBM הוא מהשרירים (40). לדוגמא אם אתה שוקל 70 ק"ג עם 12% שומן זה אומר שהרכב גופו מכיל 8.4 ק"ג שומן, ו 61.6 ק"ג של LBM, מתוכם 30.8 ק"ג הם השרירים (50%).

הגוף מחליף את הLBM בתדירויות שונות, תלוי ברקמה עצמה; העור מוחלף כל 15 יום, כמעט רוב החלבונים בשרירים מוחלפים בתוך חצי שנה. 22% מכלל המסה השרירית מורכבים מחלבונים. 21% מכלל הLBM מכילים החלבונים בממוצע. השרירים דורשים יותר חלבונים מרקמות רזות אחרות, ולמעשה ההמלצה היא על צריכה של פי 2 חלבונים, מכמות החלבונים המצויים בשרירים עצמם. רקמות רזות אחרות דורשות בממוצע יחס של 1/1 על כל חלבון שנמצא בתוכן. ההמלצה היא לצרוך פי 1.27 חלבונים, מהמשקל החלבוני הקיים של LBM על מנת לשמור על ה LBMהקיים. לדוגמא הקודמת אם לאדם יש 61.6 ק"ג משקל החלבונים מה LBM הוא כ13 ק"ג (61.6 X 21%) . 13 כפול 1.27 (ע"מ לשמור על המסה הקיימת) שווה ל16.5 ק"ג כל ששה חודשים ( כאמור כל ששה חודשים השרירים מתחלפים). ששה חודשים הם 180 יום, 16500/180 גרם = 91.5 גרם חלבון ביום למשך חצי שנה שיש לצרוך על מנת לשמור על מסת הרקמות הרזות. שהם כ 1.3 גרם חלבון על כל ק"ג משקל (91.5/70) שהם כפול מה RDA.

מן הנתון לעיל ע"מ לשמור על מסת הרקמות הרזות הקיימות יש לצרוך פי 1.27 חלבון על כל חלבון המצוי ב LBM או ; 21% X LBM X 1.27 .

העליה הממוצעת במסה השרירית לאחר חצי שנה של אימונים שווה לכ 10% . 10% מ 30.8 ק"ג הם 3.08 ק"ג שריר שניתן לעלות בחצי שנה. בנוסך לכך תהיה עליה של כ 1/3 מהמשקל השרירי שהתווסף, מעליה ברקמות החיבור , כלי דם וגדילת האיבר עצמו כך שסך כל העליה במשקל השרירים בחצי שנה שווה לכ 4 ק"ג, או עליה של 22 גרם של שריר ביום, שכאמור רק 21% ממסה זאת הם חלבונים.על כן החלבון שמתווסף ביום הוא כ 4.5 גרם. אולם על מנת לשמר את החלבון שהתווסף יש צורך לצרוך פי 8 יותר חלבון מהחלבון שהתווסף שזה שווה לכ 36גרם חלבון נוסף ביום (4.5X 8).

91.5 גרם חלבון + 36= 127.5 גרם חלבון ביום, שהם כ 1.9 גרם חלבון על כל ק"ג גוף.

צריכה יומית מומלצת של חלבון

משקל LBM מקס’ מסת שריר שניתן צריכת החלבון היומית (בגרמים)

(בק"ג) לעלות ב 6 חודשים

(בק"ג)

לחלבון מי גבינה מספר חסרונות; ראשית חלבון זה מאד מסיס, ושנית החלבון מכיל יחסים לא פרפורציונאלים של BcAA . חסרונות אלה באים לידי ביטוי בהשפעות שליליות על העיכול והמטבוליזם של חלבון מי הגבינה (11,12). נמצא שחלבון מי הגבינה יוצא במהירות מן הקיבה ונספג במערכת העיכול כשהוא אינו מפורק לגמרי, מצב שיכול לגרום לבעיות של מעיים עצבניות ולנפיחויות בבטן (גזים) .

ממחקר שנערך לאחרונה , נמצא שחלבון מי גבינה עשוי אף לגרום לפירוקם של השרירים הקיימים, וזאת בעיקבות החימצון המוגבר של חלבונים מסוג BcAA , דבר שמנטרל מהם את ערכם הביולוגי ולא מאפשר לגוף לנצלם לבניית מסת שריר חדשה (12), אולם יש לציין שמחקר זה נעשה בחיות שהוזרקו להן כמויות גדולות של ליאוצין קטו-איזו-קפורואט (KIC-leucine ketoisocaproate), או הידרוקסי-מתילבוטראט (hydroxymethylbutarate). מחקרים אלה בוצעו על מנת אם חומצות אמיניות מסוימות יעבדו טוב יותר על חולים. כמיות כאלה באמת מזיקות לגדילת השרירים. אך מחקרים המשווים חומצות אמינו מסועפות המוזרקות לגוף לחומצות אמינו מסועפות שניתנו בגלולות הראו שגם כמויות מאסיביות של חומצות אמיניות מסועפות בגלולות לא גרמו לנזקים (21).חלבון מי הגבינה מכיל לקטוז על כן חשוב לצור חלבון מי גבינה שהופרדו ממנו הסוכרים (דין אורניש ע"מ 77)

ההבדלים בין אבקות החלבון השונות: (23,24, )

אבקות חלבון סויה היו האבקות חלבון הראשונות בשוק. הן לא היו טהורות בחלבון סויה, הן גם הכילו שומנים ופחממות. כיום חלבון הסויה יותר איכותי ומכיל כ 99% חלבונים, ברם, בגלל שזהו חלבון מן הצומח הוא מכיל יותר גלוטאמין. בנוסף חלבון הסויה מכיל כמויות גדולות של BCAA וארגינין (39).

ממחקרים אחרונים עולה שלחלבון סויה יש השפעה מאיצה על המטבוליזם (38).חלבון הסויה נצפה כשומר על רמות התירוקסין [חשוב בדיאטות], ומעלה את ייצורו של התירוקסין. בנוסף חלבון הסויה מעלה את הרגישות לאינסולין.

בהשוואה לאבקות האחרות חלבון הסויה דל במתיונין [שהוא חומצה אמינית חיונית ואנטיאוקסידאנט].

בנוסף לכך לחלק איזופלבנואידים שבסויה יש אפקט אסטרוגני שהוא אפקט אנטי אנאבולי אצל ספורטאים.

מוצרי הסויה הם הזולים ביותר מהאבקות האחרות.

אבקות חלב וביצה

חלבונים אלה מכילים קזאין , מי גבינה, וחלבון ביצה.

חלב מחולק לשני מוצרים; חלבון מוצק הקרוי קזאין (casein), וחלבון נוזלי הקרוי מי גבינה.

עד לאחרונה חלבון מי הגבינה נחשב לתוצר לוואי, על כן ברוב אבקות החלב והביצים המרכיב העיקרי היה קזאין עם כמות קטנה יותר של חלבוני ביצה ומי גבינה.

הקזאין מאט את הובלת חומצות האמינו במעיים, דבר המעלה את ספיגתן. בנוסף לכך לקזאין תכולה גבוהה של גלוטאמין [יותר חלבוני סויה ומי גבינה] וחומצות אמיניות אחרות כמו טירונין ארגינין אלנין שמתחמצנות בקצב רב יותר בפעילוית גופניות.

אבקות אלה קשה להמיס על כן יש צורך בבלנדר.

תהליכים שונים גרמו לזיקוק מי הגבינה ולהפיכתה למקור חלבוני איכותי ביותרנטול שומנים ולקטוז. בין התהליכים הם החלפת יונים ומיקרופילטר, שבוצעו בטמפרטורה קרירה על מנת לשמור על טעם החלבון, ועל מנת לשמור על התצורה של חומצות האמינו.

חלבון מי גבינה מזרז את ייצור הגלוטטיון [אנטיאוקסידאנט], מכיוון שהוא מכיל רמות גבוהות של ציסטאין וציסטין שמהם מיוצר גלוטטיון (cysteine, cystine) . הגלוטטיון עצמו הוא טריפפטיד המכיל את החומצות האמיניות גלוטאמאט, ציסטאין וגליצין). בנוסף, חלבון מי גבינה מכיל את הכמות הגדולה ביותר של BCAA לעומת אבקות החלבון האחרות, וכמו כן הוא עשוי להעלות את הייצור של הIGF-1 (37,22) .

חלבון מי הגבינה מכיל כמיות קטנות יותר של גלוטאמין, ארגינין ופנילאלנין מחלבונים ממקור סויה או קזאין.

אבקות מי גבינה מכילות גם פפטידים בעלי משקל מולקולרי נמוך (MW500-5000Da) בגלל הפפטידים וההידרוליזה שעוזרים למאזן החנקן(28)

אבקות מי גבינה מכילות גם לקטופרינים (lactoferrin) (MW 93000 Da) שעורים לספיגת ברזל- חיוני לספורטאים (29).

אבקות מי גבינה מכילות גם את האוליגופפטיד בעל המשקל המולקולרי הנמוך- a לקטואלבומין (MW 14000 Da) שנספג במהירות ומגיע מהר יותר לשרירים (30).

אבקות מי גבינה מכילות גם אחד מהמריבים העשירים ב BCAA בטבע בעל משקל מולקולרי בינוני b לקטואלבומין (MW 18000-36000 Da) (31).

אבקות מי גבינה מכילות גם את החלבון בעל במשקל המולקולרי הגבוהה (MW 150000-17000 Da)- אימונוגלובולין (IgG) שמעודד את המערכת החיסונית ויכול להספג בשלמותו בבני אדם (32,33).

אבקות מי גבינה גליקומקרופפטידים ( glycomacropeptides) (MW 6700Da) שמוריד תאבון (35)ועוזר לדיאטות, ע"י גירוי להפרשת קלציטונין (CCK) (34) . למעשה נמצא שגליקומקרופפטידים מעלים את הפרשת ה CCK ב 218% (34).

כל 100 גרם של חלבון מי גבינה מכילים 20.1 גרם של BCAA ו 4.9 גרם של גלוטאמין

כל 1םם גרם של חלבון סויה מכילים 18.1 גרם של BCAA ו 10.5 גרם של גלוטאמין

טיפ !!!

כיצד תדע אם חלבון מי הגבינה שלך הוא איכותי; בחלבון מקדאין יש לקטוז כמו גם בחלבון מי גבינה זול. בחלבון סויה יש סוכר. רכיבים אלה מקשים על תהליך העיכול. דבר זה גורם להפרעות גזים וכשהפרעות כאלה נצפות לאחר צריכה של חלבון מסויים זה סימן טוב שחלבון זה אינו איכותי.

מתן תוספת של חומצת האמינו ארגינין תעלה את רגישות הרקמות לאינסולין באנשים שמנים ובסכרתיים שאינם תלויים באינסולין (14).

הפחממות מזרזים את אנאבוליזם החלבונים; נמצא שצריכה של פמממות + חלבונים בצורת נוזלית (שתיה), למשקולנים העלתה את רמת ומשך נוכחות האינסולין בדם יותר מאשר צריכה של חלבון או פלאציבו. בנוסף לכך שילוב זה גרם לעליה הגדולה ביותר בהפרשת הורמון הגדילה לניצול טוב יותר של הטסטוסטרון (46).

בנוסף לנתונים לעיל נמצא שארוחות חלבוניות/פחממתיות מיד לאחר האימון מורידות את הרמות של הקורטיסול לאחר האימון (46,47,48).באדיבות יניב שלום

1) Bounous G, et al. The biological activity of undenatured dietary whey proteins:role of glutathione. Clin Invest Med, 1991; 14:296-309.

2)Bounous G, (ed). Uses Of Elemental Diets In Clinical Situation Boca Raton:CRC Press 1993.

3)Remner E. Milk And Dairy Products In Human Nutrition. W-GmbH, Volkswirtschafticher Verlag: Munich, 1983.

4) Felig P, Wahren J. Amino acid metabolism in exercise man. J Clin Invest. 1971;50:2703-2708.

5)Felig P. The glucose alanine cycle. Metabolism, 1973;22:179-186.

6) Roth E, et al. Glutamine: Anabolic effector ? J Parent Ent Nutr, 1990;14:1305-1365.

7) Zaloga GP. Physiological effect of peptide-based enteral formulas. Nutr Clin Pract, 1990;5:231-237.

8) Smith JL, et al. Increased ureagenesis and impaired nitrogen use during infusion of a synthetic amino acid formula. New Engl J Med, 1982;306:1013-1018.

9) Meredith JW, et al. Visceral protein levels in trauma patients are greater with peptide diet then intact protein diet. J Trauma, 1990;30:825-829.

10) Poullain MG, et al. Effect of whey proteins their oligopeptide hydrolysates and free-amino acid mixtures on growth and nitrogen retention in fed and starved rats. J Parent Ent Nutr, 1989;13:382-386.

11) Mahe’ S, Roos N, Benamouzig R, er al. Gastrojejunal kinetics and the digestion of [15N] beta-lactoglobulin and casein in humans: the influence of the nature and quantity of the protein. Am J Clin Nutr 1996;63:546-552.

12) Boirie Y, Dangin M, Gachon P, et al. Slow and fast dietary proteins differently modulate postprandial protein accretion. Proceedings of the National Academy of Sciences USA 1997;94:14930-14935.

13) Sanchez HV, Flores HS, Matute G, et al. Whey protein / casein ratio and nonprotein nitrogen in preterm human milk during the first 10 days postpartum. J Pediatr Gastroenterol Nutr 1998;26:64-69.

14) Wascher TC, et al. Effect of low-dose L-arginine on insulin mediated vasodilation and insulin sensitivity. Eur J Clin Invest, 1997;27:690-695.

15) Grimble, G.K. The significance of peptides in clinical nutrition. Annual Review Nutrition 14:419-447, 1994.

16) Ahnen, D.J., et al. Textbook of gastroenterology. Vol.1. Philadelphia: J.B. Lippincott, 1991.

17) Turnger, L.A., et al. Gastrointestinal diseas, Vol.1, 5th ed/ Philadelphia: W.B. Saunders, 1993.

18) Grimble, G.K., et al. Effect of peptide hydrolysates length on absorption of egg protein

hydrolysates in the normalhuman jejunum. Gastroenterology 92(1):136-142, 1987.

19) Silk, D.B.A., et al. Characterization and nutritional significance of peptide containing protein hydrolysate. Gut 23:304-309, 1982.

20) Hegarty, J.E., et al Effect of concentration on in vivo absorption of peptide containing protein

]hydrolysate. Gut 23:304-309, 1982.

21) Gatnau R, et al. Effect of excess dietary leucine and leucine catabolites on growth and immune responses in weaning pigs. J Anim Sci 1995;73:159-65.

22) Colgan M. Optimum Sports Nutrition. Advanced Research Press, New York, 1993.

23)Journal of Nutrition, 1997;127(6):1077-1083/

24) Journal of Nutrition, 1997;127(3):470-477.

25) J Clin Invest, 1957;36:1521

26)Gastroenterology, 1976;70:203-210.

27) Am J Physiol, 1995:268: E514-E520.

28) JPEN, 1989;13:382-386.

29)J Dairy Sci, 1997;80: 667-674.

30) Advanced Dairy Chemistry-1 : Protein, London: Elsevier Applied Science, p. 475.

31) Clin Sci , 1981; 60: 319-326.

32) Biological properties of milk proteins. In Dairy Products in Human Health and Nutrition, 1994, p. 101.

33) Gastroenterology , 1993; 104: 622-639.

34)Corring T., et al. Abstract presented at the International Whey Conference, Chicago, 1997.

35) Bulletin of Experimental Biology and Medicine, 1983;96:889.

36) Ziegler. F., et al. Pharmacokinetic assessment of an oligopeptide-based enternal formula in abdominal surgery patients. American Journal of Clinicl Nutrition 1998;67:124-128.

37) Poullain, M.G., et al. Effect of whey protein , their oligopeptide hydrolysates and free amino acid mixtures on growth and nitrogen retention in fed and starved rats. J Par Enter Nut . 1989;13:382-386.

38) Stroescul, V., et al (1996). Metabolic and hormonal responses in elite female gymnasts undergoing strenuous training with suproC Brand isolated soy protein. Brussels, Belgium: Second International Symposium on the Role of Soy in Preventing and Treating Chronic Disease. 38.

39) Protein Technologies International. Total amount of critical cluster of amino acid in protein sources. St. Louis, Missouri: Ralston-Purina Research. 1997. Chart 1/97.

40) Colgan, M (1998). The Right Protein for Muscle and Strength. Vancouver; Apple Publishing Company.

41) McArdle, W.D. Katch, F.I. Katch, V.L. (1996). Exercise Physiology; energy, nutrition and human performance. Baltimore : Williams & Wilkins.

42) Davis BD. Fronitiers of the biological sciences. Science, 1980:209:288.

43) Dossey L. Space , Time & Medicine. Boulder, Co: Shambala Publications Inc., 1982.

44) Cree TC, Schalch DS. Protein Utilization in growth. Endocrinology, 1985;117:667-673.

45) Barth CA, et al. Endocrine response to animal and vegetable protein. In Barth CA, Schilimme E, (eds). Milk Protein, New York: Springer Verlag, 1989:62-67.

46) Chandler RM, et al. Dietary supplements affect the anabolic hormones after weight-training exercise. J Appl Physiol, 1994;76:839-845.

47) Zawadski KM, et al. Carbohydrate-protein complex increase the rate of muscle glycogen storage after exercise. J Appl Physiol, 1992;72:1854-1859.

48) Gautsch TA, et al. Eukaryotic initiation factor 4E (eIF4E) regulates skeletal protein synthesis rates following exercise. FASEB, 1997;11:a142.

49) Gaudichon, C. Acute interaction of sucrose or fat on the post-prandial [15N] labeled milk protein utilization in humans. Faseb J. 1998;12:A860.

50) Lemon PWR, Mullin JP. Effect of initial muscle glycogen levels on protein catabolism during exercise. J Appl Physiol 1980;48:624-629.

51) Grimble, G.K., et al. Effect of peptide chain length on absorption of egg protein hydrolysates in normal human jejunum. Gastroenterology 1987; 92:136-142.

52) Colker CM, Kalman D, Brink W. Immune status, whey protein isolate and overtraining in elite athlete: A case study. Int J Dairy Science 1998(in press).

53) Berdanier CD (1995). Advanced Nutrition: Macronutrients. Boca Raton :CRC Press.

54) Stone MH. Nutritional factors in performance and health. In: Baechle TR. (Eds.) (1994). Essential Strength Training and Conditioning. Champaign: Human Kinetics.